Los científicos determinan 1.000 estructuras de proteínas de enfermedades mortales

Trabajando juntos, dos organizaciones científicas han logrado un hito clave antes de lo planeado: utilizando cristalografía de rayos X y resonancia magnética nuclear para sondear a nivel atómico, han determinado la estructura de 1.000 proteínas de más de 40 organismos que causan enfermedades mortales en humanos, como lepra, tuberculosis, cólera, ántrax, la peste, salmonelosis, disentería amebiana e influenza. El conocimiento adquirido debería ayudar a mejorar el diagnóstico de la enfermedad y el descubrimiento de nuevos medicamentos.
Una declaración conjunta publicada la semana pasada dice que los equipos de científicos del Centro de Genómica Estructural de Enfermedades Infecciosas (CSGID) y el Centro de Genómica Estructural de Seattle (SSGCID) han estado trabajando para lograr este objetivo desde 2007. Los equipos ahora comprenden un total de 200 científicos.
Su trabajo está financiado por contratos de cinco años del Instituto Nacional de Alergias y Enfermedades Infecciosas (NIAID), que es parte de los Institutos Nacionales de Salud (NIH) en los Estados Unidos.
El Dr. Wayne Anderson, profesor de Farmacología Molecular y Química Biológica en la Facultad de Medicina Feinberg de la Universidad Northwestern en Chicago, encabeza el CSGID, un consorcio internacional que incluye centros de investigación de EE. UU., El Reino Unido y Canadá. Él le dijo a los medios que:
"La determinación de las estructuras de proteínas puede ayudar a los investigadores a encontrar objetivos potenciales para nuevos medicamentos, enzimas esenciales y posibles candidatos a vacunas".
Al frente del SSGCID está el Dr. Peter J. Myler, del Instituto de Investigación Biomédica de Seattle (Seattle BioMed), y Profesor de Investigación de Salud Global en el Departamento de Educación Médica e Informática Biomédica de la Universidad de Washington en Seattle. Él dijo:
"La importancia de este trabajo se destaca por los más de 80 artículos científicos publicados por los dos centros, que también muestran las nuevas metodologías desarrolladas por cada centro".
Los equipos seleccionaron las proteínas de acuerdo con su relevancia biomédica, además de su potencial para ayudar a mejorar el tratamiento y el diagnóstico. Un tercio de ellos fueron solicitudes directas de investigadores que trabajan en enfermedades infecciosas.
El proceso comienza con la selección de proteínas diana usando bioinformática, luego clonando sus genes en bacterias para producir, purificar y cristalizar las proteínas. Después de eso, se envían a 9 centros diferentes en los Estados Unidos y Canadá para la difracción de rayos X.
Anderson dijo que están "sentando las bases" para el descubrimiento de fármacos.
El trabajo es especialmente importante a medida que más y más bacterias causantes de enfermedades se vuelven cada vez más resistentes a las drogas actuales. La superbacteria MRSA (Staphylococcus aureus resistente a la meticilina), por ejemplo, ahora es resistente a los antibióticos como la penicilina y las cefalosporinas.
La bacteria que causa la tuberculosis (Tuberculosis micobacteriana) también tiene cepas resistentes a múltiples medicamentos (MDR-TB). Este es un problema de salud mundial en crecimiento que se ha vuelto más serio debido a los casos recientes de cepas resistentes a los medicamentos (XDR-TB) de la India.
La Organización Mundial de la Salud (OMS) y otras agencias mundiales han pedido a las comunidades científicas que trabajen juntas para encontrar nuevas y mejores drogas para combatir la tuberculosis y las cepas resistentes en particular.
Un enfoque es cambiar las drogas actuales para que las bacterias no las reconozcan: eso haría que las drogas sean poderosas una vez más. Para hacer esto, los científicos necesitan más información sobre la estructura tridimensional de las proteínas a las que se dirigen las drogas. Ver cómo están dispuestos los átomos en el espacio y cómo interactúan unos con otros es valioso para los investigadores que intentan descubrir cómo las bacterias desarrollan resistencia.
Los equipos han resuelto 22 M. tuberculosis estructuras de proteínas, y otras 126 estructuras de otros Mycobacterium especies. Estas otras especies causan enfermedades como la lepra, la úlcera de Buruli y las infecciones pulmonares en pacientes con SIDA.
Cuando los dos equipos obtuvieron su primer financiamiento del NIH en 2007, pensaron que podrían determinar 750 estructuras en 5 años: pero la necesidad desesperada de datos los ha llevado a superar este objetivo y llegar a 1.000.
Una razón de su éxito es la mayor velocidad y eficiencia de la tecnología, como explicó Anderson:
"Solía ??tomar cuatro años para determinar una estructura, ahora podemos hacer aproximadamente tres por semana".
Una vez que se resuelve la estructura de las proteínas, los científicos colocan los datos en el banco de datos de proteínas respaldado por los NIH, al que otros científicos pueden acceder de forma gratuita. También se puede acceder a las estructuras en los sitios web CSGID y SSGCID. Los científicos también pueden completar formularios en estos sitios para proponer nuevos objetivos de proteínas.
Además, los dos centros también distribuyen libremente los clones de expresión de proteínas a través del Biodefense financiado por los NIH y el Repositorio de Recursos de Investigación de Infecciones Emergentes.
Escrito por Catharine Paddock PhD

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