Cómo la bacteria de la úlcera estomacal evita el ácido

Al estudiar su estructura cristalina, los científicos han descubierto cómo la bacteria del estómago Helicobacter pylori logra alejarse de los altos niveles de ácido estomacal. El descubrimiento debería conducir a nuevas formas de tratar H. pylori infección, que está relacionada con úlceras estomacales y cáncer.
Tratamientos actuales para H. pylori la infección generalmente se basa en antibióticos de amplio espectro, pero la bacteria se está volviendo resistente y el tratamiento falla en aproximadamente el 30% de los casos.
En el nuevo estudio, biólogos y físicos de la Universidad de Oregon (UO) en los Estados Unidos revelan cómo una proteína en H. pylori, el receptor ácido TlpB, agarra una pequeña molécula llamada urea que le ayuda a detectar y navegar lejos de ambientes altamente ácidos.
Escriben sobre sus hallazgos en la edición en línea del 14 de junio de la revista Estructura.

Una característica importante del estudio es que los investigadores encontraron que TlpB tiene una pequeña plataforma que sobresale de la célula bacteriana, que identificaron como un "dominio PAS". Un dominio PAS es parte de una proteína que detecta señales. Normalmente reside dentro de las celdas, pero en el caso de TlpB en H. pylori sobresale de la celda, se extiende hacia afuera y se une a la urea, dándole la capacidad de percibir el ambiente externo.
Los investigadores dicen que esta es la primera vez que se utiliza la cristalografía para mostrar que un quimiorreceptor bacteriano contiene un dominio PAS que está fuera de la célula.
El coautor James Remington es profesor de física y miembro del Instituto de Biología Molecular de la UO. Él le dijo a la prensa:
"Es una estructura hermosa, y este dominio nunca se ha visto antes en esta clase de proteínas".
"Capturado a la resolución atómica de 1,38 angstroms, es la primera vista estructural nueva e importante en 20 años de la clase de receptores utilizados por las bacterias para navegar en su entorno químico", agregó.
Él y sus colegas lograron manipular la estructura atómica de la proteína e interrumpir su capacidad de unirse a la urea, y mostraron que la urea era la clave para ayudar H. pylori sentir y evitar el ácido
La coautora Karen Guillemin, profesora de biología y también miembro del Instituto de Biología Molecular de la UO, dijo que cuando el receptor no puede unirse a la urea, la bacteria se "confunde" y no puede alejarse del ácido alto:
"Descubrimos que esta unión a la urea es absolutamente crucial para que esta proteína actúe como un sensor ácido."
Guillemin explicó que ahora tienen "nuevos conocimientos significativos sobre cómo funciona la detección de ácidos a nivel atómico, que es importante para H. pylori vida en el estómago ".
"Las implicaciones para la salud son las siguientes: si alteramos la unión de la urea, podemos confundir a las bacterias y potencialmente bloquear su capacidad de alcanzar el revestimiento del estómago donde causan daño", agregó.

Remington dijo que hasta ahora solo tienen "instantáneas en el camino" de cómo H. pylori las señales funcionan Dijo que ahora se necesita más trabajo para comprender los mecanismos subyacentes.
Pero, dijo, la estructura que han revelado, permite a los investigadores ver la ubicación de alrededor de 3.000 átomos individuales en el dominio de proteína de unión a urea.
H. pylori es una bacteria Gram-negativa que se identificó por primera vez en 1982 y se ha demostrado que está relacionada con úlceras estomacales y cáncer de estómago.
Aunque sabemos poco sobre cómo se propaga, está presente en el estómago de la mitad de las personas en el mundo, el 80% de las cuales no tendrá síntomas.
Las subvenciones de los Institutos Nacionales de Salud y la National Science Foundation ayudaron a apoyar a algunos de los investigadores del estudio.
Escrito por Catharine Paddock PhD

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