La proteína del virus del Ébola ofrece un posible objetivo farmacológico

A medida que aumenta nuestro conocimiento sobre la estructura molecular del virus del Ébola, aumenta nuestra probabilidad de prevenir y tratar los brotes de fiebre hemorrágica letal que causa. Ahora, un nuevo estudio de cristalografía de EE. UU. Muestra cómo una proteína Ebola clave, importante para la replicación del virus, podría ser un objetivo para nuevos medicamentos.

Según la Organización Mundial de la Salud (OMS), hasta el 7 de septiembre, el brote de la enfermedad del virus del Ébola en el África occidental en el año 2014 ha cobrado más de 2.200 vidas. El brote, que comenzó en Guinea, se ha extendido a Liberia, Nigeria, Senegal y Sierra Leona.

También hay otro brote de la enfermedad del virus del Ébola en la República Democrática del Congo (RDC), que según la OMS es un evento distinto e independiente, que involucra cepas de Ébola no derivadas de las que actualmente circulan en África Occidental.

Los investigadores utilizaron la cristalografía para obtener la estructura de una proteína clave del Ébola

En este nuevo estudio, publicado en la revista Acta Crystallographica Sección D, investigadores de la Universidad de Virginia (UVA) utilizaron la cristalografía para obtener la estructura de una proteína clave de la cepa Zaire del virus del Ébola, la cepa que circula en la República Democrática del Congo.

Los virus son entidades muy diversas: tienen una gama mucho mayor de estructuras genómicas que los animales, las plantas y las bacterias. Sus proteínas pueden codificarse en ADN, ARN o ambos, y las estructuras de estos y cómo funcionan también varían ampliamente.

Al igual que muchos de sus parientes, el virus del Ébola tiene un ARN monocatenario de sentido negativo que codifica siete proteínas diferentes. Una de estas proteínas es la nucleoproteína y es interesante porque interactúa con el genoma viral.

Los científicos han logrado determinar la estructura atómica de cinco de las siete proteínas del Ébola: la nucleoproteína no es una de ellas, aunque se han analizado las nucleoproteínas de otros virus.

La estructura de la nucleoproteína del Ébola es única

Para el estudio, los investigadores diseñaron una forma de E. coli para producir la nucleoproteína del Ébola. Esto les permitió cristalizar y determinar la estructura atómica del "dominio C-terminal" de la proteína, que abarca una ubicación que identifican como aminoácido "residuos 641 a 739".

Existe un gran interés en esta parte de la proteína porque la evidencia sugiere que está involucrada en la transcripción de las instrucciones genéticas para que el virus se ensamble dentro de las células del hospedador.

Utilizando cristalografía de rayos X, el equipo de UVA, dirigido por el virólogo Dr. Dan Engel y el biólogo estructural Dr. Zygmunt Derewenda, descubrió que la nucleoproteína del Ébola tiene un pliegue terciario previamente desconocido, cuyo examen adicional puede revelar precisamente cómo se ensambla el virus en células infectadas.

Creen que los detalles estructurales que han descubierto sobre esta parte de la proteína podrían conducir a nuevos medicamentos antivirales que detengan la infección por Ebola en humanos, como explica el Dr. Derewenda:

"La estructura es única en el mundo de los virus RNA. No se encuentra en virus que causan gripe, rabia u otras enfermedades".

Este estudio es un ejemplo de cómo investigar formas de combatir un virus buscando objetivos en el virus mismo. Sin embargo, la gravedad de una infección viral no se debe solo al virus, sino también a la respuesta del sistema inmune.

En julio de 2014, investigadores liderados por la Universidad de Washington en Seattle sugirieron que abordar la respuesta inmune al virus de la influenza podría ser una mejor manera de reducir la gravedad de la enfermedad. Usando ratones, buscaron genes que son activados por la gripe aviar.

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