El colesterol juega un papel clave en la señalización celular

Los organismos sanos dependen de vías estrechamente controladas de señales celulares que pasan de proteína a proteína, y cada proteína modifica al siguiente de alguna manera. Ahora, un equipo internacional de investigadores ha descubierto que el colesterol juega un papel clave en la regulación de las proteínas en estas vías, y también puede ser importante para otros procesos dentro de las células.
El investigador principal Wonhwa Cho, profesor de química en la Universidad de Illinois en Chicago, y sus colegas, escriben sobre su descubrimiento en un documento publicado a principios de diciembre en la revista Comunicaciones naturales.
Por lo general, las noticias sobre el colesterol tienden a centrarse en su papel en la enfermedad cardíaca, como resultado de lo cual ha adquirido una mala reputación. Pero el colesterol es un componente esencial de las células sanas.
Hasta hace poco, sin embargo, debido a que se encuentra intercalado entre las superficies internas y externas de las membranas celulares, los biólogos celulares pensaban que el trabajo principal del colesterol se limitaba a las interacciones con otras moléculas en la membrana.
Por ejemplo, en 2011, un equipo de científicos en el Instituto Nacional de Estándares y Tecnología (NIST) y la Universidad de California en Irvine, usando la difracción de neutrones, revelaron cómo el colesterol ayudó a "mantener el orden" dentro de la membrana celular.

Pero Cho y sus colegas han descubierto el colesterol también parece interactuar con las proteínas en el interior de la célula.
En este último estudio, revelan cómo el colesterol interactúa con una proteína de armazón. Una proteína de andamio usa su estructura física para unir otras proteínas para que puedan pasar señales entre sí. Tienen sitios de unión a proteínas que ofrecen a las proteínas de señalización un lugar donde pegarse.
Los autores encontraron que el colesterol se une a una región en la proteína del andamio donde uno de sus socios de señalización también se une. Y descubrieron que la interrupción de la unión del colesterol a ese sitio también impidió que la pareja se activara.

"Aquí mostramos que el colesterol se une específicamente a muchos dominios PDZ encontrados en proteínas de armazón, incluyendo el dominio PDZ N-terminal de NHERF1 / EBP50 ... La interrupción de la actividad de NHERF1 vinculante al colesterol anula en gran medida su co-localización dinámica y activación de la fibrosis quística regulador de la conductancia transmembrana, uno de sus socios de unión en la membrana plasmática de las células de mamíferos ", escriben.
En su artículo, dan una descripción detallada de cómo la proteína del andamio se adhiere a la membrana y la busca para encontrar y unir el colesterol.
El equipo sugiere que esta forma de interactuar con el colesterol podría ser utilizada por muchas proteínas dentro de las células y arroja luz sobre la importancia del colesterol para el funcionamiento de las células sanas.
Cho dice que gran parte de los datos existentes sobre cómo se comporta el colesterol en los procesos celulares ha sido difícil de interpretar. Él dice que su descubrimiento es importante porque "ayudará a las personas a entender cómo el colesterol puede regular otros procesos celulares".
Escrito por Catharine Paddock PhD

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