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Priones muy letales encontradas

De acuerdo con un estudio publicado en la edición en línea de la revista procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias, una proteína prión individual que es al menos 10 veces más letal que especies de priones más grandes ha sido identificada por investigadores del Instituto de Investigación Scripps. La proteína del prión individual causa una muerte neuronal similar a la observada en la EEB (enfermedad de las vacas locas).
Esta molécula única tóxica o "monómero" prueba la teoría existente de que el daño neuronal está asociado con la toxicidad de los agregados de proteínas priónicas llamados "oligómeros".
La profesora de Scripps Florida Corinne Lasmézas, quien dirigió el estudio, explicó:

"Al identificar una sola molécula como la especie más tóxica de proteínas priónicas, hemos abierto un nuevo capítulo para comprender cómo ocurre la neurodegeneración inducida por priones. No pensamos que encontraríamos la muerte neuronal de este monómero tóxico tan cerca de lo que normalmente es sucede en estado de enfermedad. Ahora tenemos una poderosa herramienta para explorar los mecanismos de la neurodegeneración ".

Los investigadores descubrieron que la forma tóxica de la proteína priónica anormal, conocida como TPrP, desencadenó varias formas de daño neuronal, desde firmas moleculares muy similares a las que se observan en los cerebros de animales infectados con priones, autofagia: la autocomposición de componentes celulares y apoptosis - muerte celular programada. El equipo descubrió que la forma más letal de proteína prión era una estructura específica conocida como alfa-helicoidal.

El nuevo estudio proporciona nuevas ideas sobre las enfermedades priónicas, como la EEB y una extraña forma humana de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob. Además, abre la posibilidad de que las proteínas neurotóxicas asociadas puedan desempeñar un papel en los trastornos neurodegenerativos, como el Parkinson y las enfermedades de Alzheimer.
En la enfermedad priónica, las partículas infecciosas proteicas (priones infecciosos), que se cree que están compuestas solo de proteína, son capaces de reproducirse, a pesar de que carecen de ARN y ADN. Habitualmente, las células de mamífero generan proteína priónica celular (PrP), cuando se infectan con una enfermedad priónica, la proteína anormal convierte la proteína priónica hospedadora normal en su forma de enfermedad.
Las enfermedades de priones son similares a otras enfermedades de plegamiento de proteínas, como el Alzheimer, porque se desencadenan por la toxicidad de una proteína hospedado mal plegada. Además, un estudio reciente publicado en The New York Times, descubrió que las enfermedades, como el Alzheimer, reflejan la enfermedad priónica al propagarse de una célula a otra.
Lasmézas explicó:
"Hasta ahora, se pensaba que los oligómeros de proteínas son tóxicos en todas estas enfermedades. Dado que descubrimos por primera vez que un monómero anormalmente plegado es altamente tóxico, abre la posibilidad de que esto también sea cierto para algunas otras fallas de proteínas enfermedades también ".

Escrito por Grace Rattue

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