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Los nuevos tratamientos de Alzheimer pueden surgir del modelado de "proteínas de choque térmico"

Una de las características de la enfermedad de Alzheimer es la aglutinación anormal de las proteínas beta amiloideas en el cerebro, que produce la muerte de las células cerebrales. El descubrimiento de que las pequeñas proteínas de choque térmico previenen la acumulación incontrolada de proteínas ha abierto la posibilidad de desarrollar fármacos que emulen este efecto. Ahora, un nuevo estudio lleva esto un paso más allá al revelar cómo las pequeñas proteínas de choque térmico interactúan con el beta amiloide para evitar la aglutinación.
Estas imágenes de microscopio electrónico muestran beta-amiloide en ausencia (izquierda) y presencia (derecha) de alfaB-cristalina.
Crédito de la imagen: Andi Mainz / TUM

Los investigadores, de la Universidad Técnica de Munich (TUM) y Helmholtz Zentrum München, ambos en Alemania, informan sus hallazgos en la revista Naturaleza estructural y biología molecular.

Las pequeñas proteínas de choque térmico son proteínas "auxiliares" o "chaperonas" que desempeñan diversas funciones, incluida la protección de otras proteínas durante periodos de estrés para evitar que se vuelvan anormales, como doblarse en la forma incorrecta o agruparse cuando no deberían hacerlo.

Una razón para entender estas proteínas auxiliares es la esperanza de usarlas como agentes en el tratamiento de enfermedades que causan daño cerebral, como el Alzheimer. Las pequeñas proteínas de choque térmico se adhieren a las proteínas deformadas antes de que comiencen a agregarse y mantenerlas en un estado soluble, evitando así la aglutinación.

En el caso de la enfermedad de Alzheimer, la proteína de choque térmico que detiene la agregación de beta-amiloide para formar fibrillas largas que obstruyen las células del cerebro se llama alfa-B-cristalina. Otras proteínas de choque térmico están asociadas con enfermedades neurodegenerativas como la enfermedad de Parkinson y la esclerosis múltiple.

Dos características detienen la aglutinación beta-amiloide

En el nuevo estudio, un equipo dirigido por Bernd Reif, profesor de química en TUM y líder de grupo en Helmholtz Zentrum München, revela precisamente cómo la estructura de alfa-B-crystallin interactúa con beta-amiloide para evitar la aglutinación que se observa en la enfermedad de Alzheimer

Utilizando la espectroscopia de resonancia magnética nuclear (RMN) en estado sólido, los investigadores identificaron los sitios exactos en la estructura alfa-B-crystallin que se unen al beta-amiloide. El logro es el resultado de un trabajo minucioso debido a los desafíos planteados por la complejidad de alfa-B-crystallin, como explica el Prof. Reif:

"Alpha-B-crystallin existe en varias formas diferentes que comprenden 24, 28 o 32 subunidades que se intercambian permanentemente. Además, tiene un gran peso molecular. Estos factores hacen que el análisis estructural sea muy difícil".

El equipo descubrió que alpha-B-crystallin utiliza dos características de su estructura para bloquear el proceso de agregación. Una característica le permite unirse a beta-amiloides individuales para evitar que se agrupen en fibrillas, y la otra "sella" fibrillas ya formadas para evitar que agreguen más amiloides.

El descubrimiento ofrece un modelo para los investigadores interesados ??en diseñar proteínas que emulen estas características de alfa-B-crystallin para unirse específicamente a beta-amiloide y proteínas similares.

El estudio sigue investigaciones anteriores que Noticias médicas hoy informaron en marzo de 2014 que un equipo dirigido por otro miembro de TUM también descubrió que las proteínas de choque térmico influyen en la agregación de las proteínas tau, otra característica distintiva de la enfermedad de Alzheimer.

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