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Las bacterias E.coli ayudan a producir medicamentos más rápidos y más baratos

Un descubrimiento publicado en la edición del 25 de marzo de Naturaleza Biología Química revela que los ingenieros biomoleculares de la Universidad de Cornell han descubierto que Escherichia coli, una bacteria que se considera una amenaza grave en términos de seguridad alimentaria por parte de restauradores, tenderos y consumidores, es, de hecho, una bacteria amigable. Los investigadores descubrieron que E. coli las bacterias pueden producir proteínas modificadas con azúcar que hacen que los productos farmacéuticos sean más baratos y más rápidos.
Matthew DeLisa, profesor asociado de Cornell de ingeniería química y biomolecular y su equipo, acaban de publicar un método novedoso que fácil y rápidamente las glicoproteínas terapéuticas humanas mediante el uso de E. coli bacterias como plataforma.
Las glicoproteínas son proteínas que contienen cadenas de oligosacáridos (glicanos) unidas covalentemente a su polipéptido. Los oligosacáridos son carbohidratos que consisten en un número relativamente pequeño de monosacáridos y son esenciales para la vida. Las proteínas diseñadas genéticamente diseñadas específicamente se usan con frecuencia como fármacos, porque se unen a ciertos sitios receptores de proteínas y pueden, por ejemplo, evitar la multiplicación de células cancerosas. Algunas de las glicoproteínas se usan actualmente para tratar enfermedades, interferones y anticuerpos monoclonales.
El enfoque novedoso se está desarrollando y comercializando actualmente por Glycobia Inc., una empresa de reciente creación que recientemente se mudó al Centro Familiar McGovern de Cornell para el Desarrollo de Venture en las Ciencias de la Vida. Aunque actualmente no hay planes precisos, DeLisa anticipa que el Weill Cornell Medical College en Manhattan podría estar probando este tipo de productos farmacéuticos dentro de un año.
En la actualidad, los métodos de fabricación son costosos y consumen mucho tiempo, ya que dependen de células de cultivo de mamíferos, como la línea celular de ovario de hámster chino (CHO), que es susceptible a la contaminación viral que puede aumentar aún más los costos de producción. En 2009, otra empresa biofarmacéutica tuvo que cerrar temporalmente su planta debido a la contaminación.
El enfoque de los investigadores de Cornell es ensamblar una vía sintética que produzca glicoproteínas de manera simple y rápida, que es la base de muchas drogas terapéuticas proteicas hoy en día, incluida la GCasa, una proteína que se usa en un medicamento para tratar la enfermedad de Gaucher. Han logrado esto mediante la introducción artificial de la maquinaria de glicosilación, es decir, el proceso químico por el cual las proteínas se convierten en glicoproteínas, en E. coli células en lugar de células animales.
Su ruta sintética diseñada se puede adaptar a muchos sitios aceptores de aminoácidos para producir diferentes fármacos y comienza con enzimas nativas en E. coli. Los investigadores agregaron una mezcla de cuatro enzimas que obtuvieron de células de levadura que desencadenaron la biosíntesis de un glucano específico (estructura de azúcar), que es similar a la estructura central de prácticamente todos los glicanos eucarióticos. Campylobacter jejuni, una quinta enzima de la bacteria, transfirió estos núcleos de glucanos a sitios aceptores de proteínas prediseñados, que generan las glicoproteínas requeridas.
DeLisa y su equipo están trabajando actualmente para mejorar el método que denominan "glicanos por diseño", que está utilizando el método de producción de proteínas a base de enzimas para adaptar específicamente estructuras de azúcar para diseñar varios glucanos y glicoproteínas diferentes.
Escrito por Petra Rattue

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